Computergestützter Ansatz zur Untersuchung der strukturellen Eigenschaften und Umwandlungen von Proteinen
2017
Southern Medical University, Guangzhou, China
Alpha-Synuclein ist ein Protein, das bei mehreren Krankheiten, den so genannten Synucleinopathien, eine wichtige Rolle spielt. Seine Dimerisierung kann Konformationsveränderungen auslösen, die für seine Aggregation und die Bildung von Fibrillen entscheidend sind. In dieser Studie werden Molekulardynamiksimulationen verwendet, um die Mechanismen der Dimerisierung von Alpha-Synuclein und seine strukturellen Eigenschaften zu untersuchen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Monomere tatsächlich eine Reihe von Konformationsumwandlungen durchlaufen und dass sie mehrere strukturelle Merkmale auflösen können, die mit den aktuellen experimentellen Beobachtungen übereinstimmen. Diese Umwandlungen führen zu intermolekularen Wechselwirkungen, die zur Bildung und Stabilisierung von Alpha-Synuclein-Dimeren beitragen. Die Forscher stellen eine Berechnungsstrategie vor, mit deren Hilfe kleine Moleküle entwickelt werden können, die die pathologischen Prozesse hemmen können, die zur Aggregation von Alpha-Synuclein führen.
Molecular dynamics study to investigate the dimeric structure of the full-length α-synuclein in aqueous solution
Jiajie Zhang, Shuwen Liu
Eingestellt am: 10.08.2021
[1] https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jcim.7b00210[2] https://data.jrc.ec.europa.eu/dataset/a8fd26ef-b113-47ab-92ba-fd2be449c7eb
